완전히 틀린 물에 대한 지식
새로운 연구에 따르면, 물의 거동에 대한 과거의 생각들은 모두 틀렸다고 한다. 지구 어디에나 존재하는 물은 혜성, 화성 및 행성간의 분자 구름층에도 존재한다. 지금, 과학자들은 이러한 일반적인 유체는 우리가 생각하는 것만큼 잘 이해되지 않고 있다고 한다. 우리가 아는 것처럼 일반적인 물이 우리 몸 안에 존재하는 것이 아니고, 몸 안의 물은 단백질 및 다른 생분자 때문에 일반적인 물과는 다른 물리적 성질을 갖는다고 한다. 이는 단백질이 우리 세포의 서로 다른 부분에서 특별한 기능을 수행하기 위해 물의 특성을 변화시키기 때문이라고 Illinois 대학의 Martin Gruebele, William H. 및 Janet Lycan 교수는 주장하였다.
연구에서는 우리가 알고 있는 생명에 필요한 물분자가 어떻게 생명체 안에서 생물학적 과정과 상호작용을 하는지 독특한 관점을 제공한다. 어떻게 생명이 분자적 수준에서 외부환경과 긴밀히 연관되어 있는지 보이는 것은 매우 환상적인 일인 것이다. 두 개의 수소 원자와 한 개의 산소원자로 구성된 물분자는 체적의 75%를 구성하는 인체의 가장 큰 비율의 요소이다. 물이 단백질과 결합할 때, 물분자는 단백질이 고유한 기능성을 갖는 상태로 접혀지는 잘 짜여진 발레안무에 참여한다. 이 섬세한 안무는 생명에 본질적인 과정이다. 그러나, Illinois 대학 Biophysics and Computational Biology 센터장이며 Beckman Institute 의 연구원인 Gruebele 은 물이 접힘 (folding) 과정에 중요한 역할을 한다는 것을 잘 알면서도 이 과정에서 물분자의 움직임을 본다는 것은 이번이 처음이라고 언급하였다.
Terahertz 흡수 스펙트로스코피라 알려진 기술을 이용하여 Gruebele와 그의 동료인 Ruhr-University Bochum 의 Martina Havenith은 피코 시간(1피코초= 1 조분의 1초) 수준의 단백질 움직임을 연구하였다. 초단파의 레이져 펄스를 이용하는 이 기술은 천연 그대로의 단백질 접힘이 발생할 때, 물분자의 움직임을 연구 가능하게 하여준다. 연구원들은 그들의 연구를 화학저널인 Angewandte Chemie에 7월 23일자로 발표하였다. Terahertz 스펙트로스코피는 접힘 과정에서 단백질-물분자의 재배치 현상을 보여주었는데, 여기에서 단백질-물-수소 결합은 깨지고, 그들은 단백질-단백질-수소 결합으로 대체된다. 수소의 재결합은 단백질 구조의 구성을 돕게 된다. 세포 내 일반 단백질인 ubiquitin 에 대한 테스트에서 단백질에 묶인 물분자가 단백질보다 더빨리 천연상태의 재배치 상태로 변화되며, 물분자는 단백질이 쉽게 접힐 수 있도록, 정확한 구조형태를 형성하는데 도움을 준다. 물은 생명체의 세포 내에서 디자이너 유체의 역할을 하는 것으로 보여지며, 실험은 활성을 갖는 물의 부피가 단백질과 동일한 부피를 갖는다는 것을 보였다고 Gruebele는 언급했다.
단일 물분자의 직경은 3 옹스트롬 (angstrom) 이며, 단백질은 일반적으로 30 옹스트롬이다. 비록 평균 단백질은 물분자보다 10배의 직경을 갖지만, 부피에서는 1000 배에 가깝우며, 거대 단백질은 십만배의 부피를 갖는다. 따라서, 단일 단백질은 수천개의 물분자에 영향을 미치거나, 영향을 받게 된다. 우리는 이전에는 단백질이 그들에게 달라붙은 물분자에게만 영향을 준다고 생각했으나, 이제 단백질이 그들과 동일한 부피를 갖는 물분자에게 영향을 준다는 사실을 발견하였고, 이는 매우 놀라운 사실이라고 Gruebele는 밝혔다.
출처 : Space Daily ; KISTI 『글로벌동향브리핑(GTB)』 2008-08-16
새로운 연구에 따르면, 물의 거동에 대한 과거의 생각들은 모두 틀렸다고 한다. 지구 어디에나 존재하는 물은 혜성, 화성 및 행성간의 분자 구름층에도 존재한다. 지금, 과학자들은 이러한 일반적인 유체는 우리가 생각하는 것만큼 잘 이해되지 않고 있다고 한다. 우리가 아는 것처럼 일반적인 물이 우리 몸 안에 존재하는 것이 아니고, 몸 안의 물은 단백질 및 다른 생분자 때문에 일반적인 물과는 다른 물리적 성질을 갖는다고 한다. 이는 단백질이 우리 세포의 서로 다른 부분에서 특별한 기능을 수행하기 위해 물의 특성을 변화시키기 때문이라고 Illinois 대학의 Martin Gruebele, William H. 및 Janet Lycan 교수는 주장하였다.
연구에서는 우리가 알고 있는 생명에 필요한 물분자가 어떻게 생명체 안에서 생물학적 과정과 상호작용을 하는지 독특한 관점을 제공한다. 어떻게 생명이 분자적 수준에서 외부환경과 긴밀히 연관되어 있는지 보이는 것은 매우 환상적인 일인 것이다. 두 개의 수소 원자와 한 개의 산소원자로 구성된 물분자는 체적의 75%를 구성하는 인체의 가장 큰 비율의 요소이다. 물이 단백질과 결합할 때, 물분자는 단백질이 고유한 기능성을 갖는 상태로 접혀지는 잘 짜여진 발레안무에 참여한다. 이 섬세한 안무는 생명에 본질적인 과정이다. 그러나, Illinois 대학 Biophysics and Computational Biology 센터장이며 Beckman Institute 의 연구원인 Gruebele 은 물이 접힘 (folding) 과정에 중요한 역할을 한다는 것을 잘 알면서도 이 과정에서 물분자의 움직임을 본다는 것은 이번이 처음이라고 언급하였다.
Terahertz 흡수 스펙트로스코피라 알려진 기술을 이용하여 Gruebele와 그의 동료인 Ruhr-University Bochum 의 Martina Havenith은 피코 시간(1피코초= 1 조분의 1초) 수준의 단백질 움직임을 연구하였다. 초단파의 레이져 펄스를 이용하는 이 기술은 천연 그대로의 단백질 접힘이 발생할 때, 물분자의 움직임을 연구 가능하게 하여준다. 연구원들은 그들의 연구를 화학저널인 Angewandte Chemie에 7월 23일자로 발표하였다. Terahertz 스펙트로스코피는 접힘 과정에서 단백질-물분자의 재배치 현상을 보여주었는데, 여기에서 단백질-물-수소 결합은 깨지고, 그들은 단백질-단백질-수소 결합으로 대체된다. 수소의 재결합은 단백질 구조의 구성을 돕게 된다. 세포 내 일반 단백질인 ubiquitin 에 대한 테스트에서 단백질에 묶인 물분자가 단백질보다 더빨리 천연상태의 재배치 상태로 변화되며, 물분자는 단백질이 쉽게 접힐 수 있도록, 정확한 구조형태를 형성하는데 도움을 준다. 물은 생명체의 세포 내에서 디자이너 유체의 역할을 하는 것으로 보여지며, 실험은 활성을 갖는 물의 부피가 단백질과 동일한 부피를 갖는다는 것을 보였다고 Gruebele는 언급했다.
단일 물분자의 직경은 3 옹스트롬 (angstrom) 이며, 단백질은 일반적으로 30 옹스트롬이다. 비록 평균 단백질은 물분자보다 10배의 직경을 갖지만, 부피에서는 1000 배에 가깝우며, 거대 단백질은 십만배의 부피를 갖는다. 따라서, 단일 단백질은 수천개의 물분자에 영향을 미치거나, 영향을 받게 된다. 우리는 이전에는 단백질이 그들에게 달라붙은 물분자에게만 영향을 준다고 생각했으나, 이제 단백질이 그들과 동일한 부피를 갖는 물분자에게 영향을 준다는 사실을 발견하였고, 이는 매우 놀라운 사실이라고 Gruebele는 밝혔다.
출처 : Space Daily ; KISTI 『글로벌동향브리핑(GTB)』 2008-08-16
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